2009生物化学试题B卷答案

一、基础原理题（每题49分），实际应用题（21分）

一、基础原理题（共49分，每小题7分）

⒈计算下面二肽的等电点

答

pI=（9.69+2.21）／2=5.95

⒉按照球状蛋白质在pH7的水溶液中能折叠成一定的空间结构的一般规律，请解释：

Val,Pro,Phe,Asp,Lys,Ile和His中哪些氨基酸侧链通常位于分子内部？哪些氨基酸侧链通常位于分子外部？为何在球状蛋白的内部和外部均能找到Gly和Ala？虽然Ser,Thr,Asn和Gln均是极性的，为何它们有部分位于分子内部？

答：Val,Pro,Phe, Ile 的侧链是非极性的，所以避开水，在内部；Asp,Lys和His是极性或带电荷的，亲水，在外部

Gly和Ala的侧链分别为H何CH3,疏水性低且体积小；

Ser,Thr,Asn和Gln均是极性的，但是其羟基、酰胺基均参与分子内氢键形成，从而降低极性，可位于分子内部。

每分子人细胞色素C含18个赖氨酸，100克人细胞色素C完全水解获得18.7克赖氨酸，请⒊计算其最小分子量。试验测出的结果与最小分子量相差四倍，为何？

答最小分子量=128／18.7×100=684

这是因为它是一个寡聚蛋白，由四个相同的亚基组成。测定时使蛋白质变性而解聚

焦磷酸酶可以催化焦磷酸水解成磷酸，其相对分子量为120×103Da，由6个相同亚基组成。⒋在最适条件下，5微克纯酶每分钟催化2.8微摩尔焦磷酸转变为磷酸。计算该酶的比活力和每个活力部位的转换数。

答：比活力=2.8／5×10-3=560单位／mg蛋白质

酶的转换数是指每摩尔的酶或每活性部位在单位时间内转化底物的摩尔数

转换数=2.8／（5／120×103×6）=11200／分钟

⒌已知某酶的Km为0.05mol／L,要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80%，底物的浓度应为多少？

答根据米氏常数可知，Vm=0.1 mol／min，0.08Km=(0.1-0.08)[S]; [S]=0.08×0.05/0.02=0.2 mol／L.

⒍写出L-Glu的结构式；写出3′-腺嘌呤核苷酸的结构式；写出L-Ala在等电点时的结构式；写出还原型烟酰胺的结构式；

答

⒎DNA双螺旋结构模型告诉我们，其磷酸残基与组蛋白结合，请说明，磷酸残基应该与哪种氨基酸残基的何种基团结合，他们之间形成何种化学作用力？

应该与组蛋白中带正电荷氨基酸，例如精氨酸或赖氨酸形成离子键

二、实际应用题（共21分，每小题7分）

⒈夏天傍晚，小王在家中煮好饭，食用了部分，就放在厨房中。第二天早上，发现饭变稀变餿，出现异味，请解释其生物化学原理。

答：微生物（霉菌）产生淀粉酶，分解淀粉成寡糖至单糖，再经过发酵产生有机酸，分子量降低至饭变稀；低沸点有机酸挥发产生馊味。

⒉研究发现，某致病微生物有一段特殊的DNA，该DNA片段会分泌到培养液中。请设计了一个方案，用探针DNA检测致病微生物DNA，说明其原因。

首先分离出该DNA片段，再用DNA聚合酶人工合成其互补片段，接着在互补片段的一端，连接上一端特殊的DNA，它可以是发荧光的，也可以是放射性同位素。最后，将该探针DNA片段与培养液混合，再进行凝胶电泳，用荧光光度计或放射性探测器挑选出双链DNA。 

⒊有人不慎误喝下有机砷化物，为了抢救他，分别给他喝下GSH溶液并静脉注射GSH，请说明其生物化学原理