食品生物化学复习

第一章绪论

1、生物化学：生物化学就是以物理、化学及生物学的现代技术研究生物体的物质组成和结构，物质在生命体内发生的化学变化，以及这些物质的结和变化与生物的生理机能之间的关系，进而在分子水平式 深入揭示生命现象本质的学科。

2、生命的物质基础：蛋白质和核酸是生命的最基本的物质基础。蛋白质是生命活动的体现者，核酸是生物遗传的物质基础。

3、新陈代谢：包括同化作用和异化作用。生物体从外界摄取营养物质，通过一系列化学反应，将这些物质转化为自身的组成成分，这就是同化作用；与此同时，生物体不断地将自身已有的成分分解为其他物质排除体内，这就是异化作用。机体的同化作用和异化作用称之为物质代谢，同时还伴随有能量代谢，这些过程统称为新城代谢。

第二章食品物料重要成分化学

一、糖类化学

1、糖类化学：糖类化合物是绿色植物光合作用的直接产物，是构成食品的重要组成成分之一。分子组成可用通式Cn（H2O）m表示，统称为碳水化合物。糖类化合物是生物体维持生命活动所需能量的主要来源，是合成其他化合物的基本原料，同时也是生物体的主要结构成分。

2、糖类化合物的种类：按其组成分为单糖、寡糖和多糖；根据官能团特点分为醛糖和酮糖。

3、食品中糖类化合物：食品中糖类化合物主要以单糖、寡糖及多糖形势存在。大部分食物中含有糖类，蔗糖是从甜菜或甘蔗中分离出来的；水果一般是在完全成熟前采收的，淀粉是植物中最普遍的糖类化合物，在植物籽粒、根和块茎中含量最丰富。

4、单糖：单糖是不能再水解成更小分子的糖,属于多羟基醛或多羟基酮。与生命最为密切的单糖有：葡萄糖、果糖、核糖和脱氧核糖。营养学上重要的单糖有：戊糖（五碳糖）和己糖（六碳糖）。

5、单糖性质：无色晶体，味甜，易溶于水难溶于有机溶剂。差向异构化：在冷的稀碱溶液中，D-葡萄糖和D-甘露糖可以发生分子互变重排的现象，最终形成D-葡糖、D-果糖和D-甘露糖的平衡混合物。氧化还原性：单糖中的醛糖和酮糖都能被碱性弱氧化剂氧化，生成复杂的氧化产物，同时将Cu2+和Ag+分别还原为Cu2O（砖红色沉淀）和Ag（银镜）。

6、寡糖：寡糖是由2~20个糖单位以糖苷链连接而构成的糖类植物，可溶于水，又称低聚糖。

7、多糖：多糖是一类高分子化合物，是由10个以上乃至几千个单糖以糖苷键相连而成的线性或支链的高聚物。多糖可以被酸完全水解成单糖。

二、脂类化学

1、脂类化学：脂类是生物体内所有能够溶于有机溶剂的多种化合物总称。一般把在室温下为固态的称为脂，液体称为油。

2、简单脂类：由脂肪酸和醇类所成的脂称为简单脂，主要有甘油三脂和蜡。

3、复合脂类：由简单脂与非脂性成分组成的脂类化合物称为复合脂。重要的有磷脂和糖脂。

4、衍生脂类：固醇和类固醇，重要的有胆固醇，是人体和动物体内重要的固醇类之一。萜类物质，广泛存在于动植物、微生物中，都是异戊二烯聚合而成的高度共轭的多烯类化合物。

三、蛋白质化学

1、蛋白质化学：蛋白质是生物体的重要组成成分，是生命的物质基础，各种生命现象时通过蛋白质体现的。分为纤维蛋白和球状蛋白，前者是水不溶性，后者是水溶性。

2、蛋白质的元素组成：所有蛋白质都含有4种基本元素：C、H、O、N，一些蛋白质还有其他元素，如：S、P、Fe、Cu、Z、Mn、I等。凯氏定蛋法计算蛋白质含量：蛋白质含量=试样中氮含量×6. 25。

3、氨基酸：氨基酸是组成蛋白质的基本单位。参与蛋白质组成的氨基酸有20种，称之为基本氨基酸。蛋白质氨基酸有20种，除脯氨酸外，其余19种都称为是α—氨基酸，分为四类：非极性R集团氨基酸、不带电性的极性R基团氨基酸、带负电荷的R基团氨基酸、带正电的R基团氨基酸。

4、非蛋白质氨基酸：不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白质氨基酸。其作用有：是某些代谢过程的中间产物或重要代谢产物的前体；在可溶性氮素的贮藏和运输中就有一定作用；调节生长作用；杀虫防御作用；抑制异种花粉发芽的作用。

5、蛋白质结构：一级结构：以特定氨基酸及特定排列顺序连接而成的多肽链称为蛋白质的一级结构；二级结构：指多肽借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性结构的构象，是多肽局部的空间结构，主要有α螺旋、β折叠、β转角几种。结构域：是在二级结构和超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区。三级结构：主要针对球状蛋白而言，是指整条多肽链由二级结构元件构建成的总三维结构。如果蛋白质只有一条肽链，三级结构就是它的最高结构层次。四级结构：指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定空间结构

6、维系蛋白质结构的化学键：一级结构：肽键、二硫键；二级结构：氢键；三级结构：疏水键、氢键、范德华力、盐键；四级结构：范德华力、盐键、疏水键、氢键。

7、蛋白质理化性质：胶体性质：表现为布朗运动和丁达尔效应；两性电离和等电点：当蛋白质处于某一PH时，蛋白质游离成正负离子趋势相等，即成为兼性离子，此时的pH值为蛋白质的等电点简写为pI。当pH大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电。蛋白质变性：在某些物理化学因素下，蛋白质特定空间结构被破坏，导致理化性质改变和生物活性的丧失，称之为蛋白质的变性作用。变性后的变化有溶解度降低、粘度增加、结晶性破坏、沉降率增加、吸光度增加、易水解、呈色反应增加、抗原性改变。蛋白质的沉淀：蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。引起蛋白质沉淀的主要方法有：盐析，在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出的方法；重金属盐沉淀，蛋白质可以与重金属离子结合成盐沉淀，条件为PH稍大于等电点；有机溶剂沉淀，可与水混合的有机溶剂，对水亲和力很大，可以破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。

四、核酸化学

1、核酸：核酸是重要的生物大分子，是生物化学与分子生物学研究的重要对象和工具。核酸分为两大类：脱氧核糖核酸DNA和核糖核酸RNA（mRNA、tRNA、RNA）。DNA是遗传信息到 贮存和携带者，RNA主要是转录、传递DNA上的遗传信息，直接参与细胞蛋白质的生物合成。

2、核酸分子组成：核酸是一种多聚糖核苷酸，其基本结构是核苷酸。核苷酸可以分解为核苷和磷酸，核苷再进一步分解为含氮碱基和戊糖。碱基分两类：嘌呤碱和嘧啶碱。所以，核酸由核苷酸组成，而核苷酸又是由碱基、戊糖和磷酸组成。

3、核苷酸：核苷酸分为核糖核苷酸和脱氧核苷酸。

常见的核苷酸

常见的核苷

6、DNA的分子结构：①一级结构：DNA是由许多脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接起来的多聚核苷酸，DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序称为DNA的一级结构；②二级结构：DNA的二级结构是一个双螺旋立体结构，主干链反向平行，侧链碱基互补配对；③三级结构：DNA双螺旋进一步盘曲而成更加复杂的结构，称为DNA的三级结构。

7、RNA的分子结构：RNA分子中相邻的两个核糖核苷酸也是以3,5-磷酸二酯键连接形成多聚核糖核苷酸。RNA的一级结构指多聚核糖核苷酸链中核糖核苷酸的排列顺序。RNA的多核苷酸可以在某些部分弯曲折叠，形成局部双螺旋结构，此即RNA的二级结构。RNA在二级结构基础上进一步弯曲折叠，就形成各自特有的三级结构。

8、核酸的变性、复性和分子杂交：在某些理化因素作用下，DNA分子中的碱基堆积力和氢键断裂，空间结构被破坏，从而引起理化性质和生物学功能的改变，此现象称为核酸的变性。变性DNA在适宜条件下，两条彼此分开的链经碱基互补可重新形成双螺旋结构，此过程称为复性。不同来源的核酸变性后，合并在一起进行复性，只要它们存在大致相同的碱基互补配对序列，就可以形成杂化双链，此过程称为分子杂交。杂交的分子可以为DNA/DNA、DNA/RNA或RNA/DNA。用同位素标记一个已知序列的寡核苷酸，通过杂交反应就可以确定待测核苷酸是否含有与之相同的序列，这种被标记的寡核苷酸叫做探针。

第三章  酶和维生素

1、酶：酶是活细胞内产生的在细胞内外均具有催化功能和活性的生物分子，因此称其为生物催化剂。除少数具有催化功能的RNA外绝大多数的酶都为蛋白质，蛋白质酶是生物催化剂的主体，几乎所有生物化学反应都是在酶的催化下进行。

2、酶催化作用特性：①高度专一性：酶的催化专一性表现在对催化的反应和底物由严格的选择性，分为结构专一性(催化一种底物)和立体异构专一性(催化一类底物)；②高效性：酶是高效生物催化剂，通过降低反应活化能来加速化学反应；③可调节性：酶作为生物催化剂参与生物体新陈代谢，同时又是新陈代谢产物，故其催化活性可受许多因素的调节；④不稳定性：绝大多数酶都是蛋白质，其催化的化学反应一般是在比较温和条件下进行，故任何使蛋白质变性的因素都可以使酶变性甚至失去催化活性。

2、酶的组成：简单酶，仅有蛋白质组成，又称单纯酶；结合酶，除了蛋白质还有非蛋白成分，又称全酶，结合蛋白质部分称为酶蛋白，其他非蛋白质部分称为酶的辅助因子，包括辅酶和辅基。

3、辅助因子的功能：辅助因子一般是已写 小分子有机化合物或无机金属离子，其功能：酶活性中心的组成成分；稳定酶分子构象；是酶和底物相连接。辅基：把与蛋白质以共价键相连的辅助因子称为辅基，主要是金属离子，用透析与超滤等方法与酶蛋白分离；辅酶：与蛋白质结合较疏松的辅助因子称为辅基，多为维生素B族，可用透析等方法与酶蛋白分开。

4、酶分子的活性中心：酶是生物大分子，只有少数基团或特殊部位直接与底物结合并催化底物发生反应，这些基团或特殊部位称为酶活性中心或活性部位。酶活性中心包括两个功能基团：结合基团，与底物结合，决定酶的专一性；催化基团，催化底物敏感键发生化学反应，决定酶的催化能力。

5、酶催化作用机制：⑴锁与钥匙学说：酶活性中心是酶与底物结合并进行催化反应部位，其形状与底物分子的部分基团形状互补，也称刚性模板理论；⑵中间产物学说：酶催化某一反应时，首先酶和底物结合生成中间复合物，然后再分解一种或数种产物，同时释放出酶；⑶诱导契合学说：酶与底物相互接近时，酶蛋白受底物诱导，酶活性中心构象发生变化，变得有利于与底物结合，导致彼此互相契合而进行催化反应。

6、酶促反应动力学：是研究酶促反应速率与酶浓度、底物浓度、pH值、温度、激活剂和抑制剂等影响因素的科学。酶促反应速度一般用底物减少量或产物增加量来表示，既可阐明没反应本身的性质，又可了解生物体的正常或异常新陈代谢。

7、底物浓度对酶促反应速度的影响：底物浓度较低时，反应速度呈直线上升，底物增加时，速度增加很少，底物浓度增加到一定值时，反应速度达到极限值。

引出米氏常熟Km，为 酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度，是酶的特定物理常熟：①一般只与酶的性质，而与酶浓度无关，不同酶的Km值不同；②Km也会因外界条件的影响而改变，测定酶的Km值可以作为鉴别酶的手段；③1/Km值可近似的表示为酶对底物亲和力的大小，Km越小，则达到最大酶促反应速度一半所需底物浓度越小，表明酶与底物亲和力越强。

8、激活剂与抑制剂对酶促反应速度的影响：使酶从无活性转变为有活性的酶或使酶活性增强的物质为激活剂；能使酶活力降低或失活的物质为抑制剂。酶的抑制作用指抑制剂作用下酶活性中心或必需基团发生性质的改变并导致酶活性降低或丧失的过程。按抑制剂作用方式分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。

9、可逆抑制剂：抑制剂以非共价键与酶结合，用透析或超滤等方法把酶与抑制剂分开，使酶恢复催化活性，称为可逆抑制剂。根据抑制剂、底物与酶三者的相互关系，可逆抑制剂可分为：①竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，均能与酶活性中心结合，两者与酶结合有竞争作用，加入抑制剂后，Km变大，υm不变，高浓度底物可有效解除抑制作用；②非竞争性抑制：抑制剂既可与底物结合，还可与酶-底物复合物结合，不与底物竞争酶的活性中心，增加底物浓度不能消除抑制作用，加入抑制剂后，Km不变，υm变小；③反竞争性抑制：抑制剂不与游离酶结合，只能与酶-底物复合物结合，加入抑制剂时，促进酶-底物复合物的形成，这种现象与竞争性抑制作用相反，Km变小，υm变小。

10、不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶的必需基团结合，不能用透析或超滤方法使两者分开，故称为不可逆抑制作用。

11、酶活性的调节：为了使新陈代谢能有条不紊的进行，生物体内的酶还具有自我调节功能，称为酶活性。主要方式有：⑴别构酶调节作用：酶的别构中心与某些化合物非共价键结合，引起酶分子构象变化，从而导致酶与底物亲和力改变，分为激活效应和抑制效应；⑵反馈调节作用：代谢的中间产物或终产物浓度抗原 影响该代谢途径起始阶段的某一步反应；加速反应速度成为正反馈，反之为负反馈，本质为别构调节；⑶可逆共价修饰调节：酶分子某些基团发生可逆的共价修饰，引起酶活性改变，即激活或被抑制；⑷酶原激活：有些酶在体内合成或刚分泌出来是以无活性的前提存在，称为酶原，通过，某种特异性蛋白酶的有限水解，切去一条或数条小肽段后构象发生变化，转变为有活性的酶而发挥作用的过程称为酶原的激活，这一过程是不可逆的。

12、酶活力测定：根据酶具有专一性催化能力，用酶活力表示酶的存在数量，所谓酶活力是指酶催化一定化学反应的能力，其大小用单位制剂中的酶活单位表示。酶单位指在一定反应条件西安单位时间内完成一规定的反应量所需酶量。

13、辅酶和维生素：某些小分子有机化合物与酶蛋白结合并共同完成催化作用，称之为辅酶，它们大多数是维生素，维持生物体正常生命活动必需的一类小分子微量有机化合物，必需从食物中获取。

14、各种维生素：按其溶解性分为两大类：一类是脂溶性维生素，包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K等；另一类是水溶性维生素，包括维生素B族和维生素C。

1、生物氧化：有机分子在生物体内氧化分解成二氧化碳和水并释放能量的过程，又称细胞呼吸或组织呼吸。真核生物中，主要在线粒体内进行。

2、线粒体结构：线粒体是真核细胞中重要的细胞器，主要进行氧化磷酸化，合成ATP，为细胞提供能量。由外膜、内膜、膜间隙、基质四部分组成。内膜向内折叠形成嵴。在内膜和嵴的基质面上有许多排列规则的带柄的球状小体，成为基质颗粒，简称基粒。

3、高能化合物及高能键：高能化合物指含转移势能高的基团的化合物，连接这种高能基团的键为高能键，典型的有三磷酸腺苷(ATP、ADP、AMP)。高能化合物类型：磷氧键型(—O～P)酰基磷酸化合物、焦磷酸化合物；氮磷键型( —N～P)；硫酯键型亦称活性硫酸基(—S=O)；甲硫键型亦称活性甲硫氨酸。

4、呼吸链组成：氧化磷酸化是在线粒体内进行的，在线粒体内膜上存在由一系列递氢体和递电子体按照特定顺序排列的反应体系，这一体系成为呼吸链。组成成分有20多种，分为5大类：(1)烟酰胺脱氢酶类：一类不需氧脱氢酶，底物脱下氢由NAD+或NADP+接受，生成NADH或NADPH，以NAD+为辅酶的脱氢酶具有立体专一性，只对底物一种立体异构有催化作用，只从一个特定方向相连。(2)黄素酶类：含有核黄素(维生素B2)。黄素梅的辅基有两种：黄素单核甘酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FDA)。脱氢时直接将底物的一堆氢原子传递给辅基形成FMNH2或FADH2。(3)铁硫蛋白类：存在于线粒体内膜的一类与电子传递有关的蛋白质。铁和硫以等物质的量存在，构成Fe-S中心，借助铁的变价互变来传递电子。(4)辅酶Q类：一种脂溶性醌类化合物，分子中苯醌结构能可逆的加氢还原而形成对苯二酚衍生物，故属于传氢体，但是不能直接从底物接受氢。(5)细胞色素类：一类以铁卟啉为辅基的蛋白质，呼吸链中依靠铁的变价传递电子，有颜色。色素aa3是呼吸链中最后一个电子传递体，可直接传给氧，激活氧。

5、重要的呼吸链：在有线粒体生物体内有两条重要呼吸链：(1)NADH呼吸链：由辅酶I、黄素酶复合体、铁硫蛋白、辅酶Q和细胞色素组成。每2个H通过此呼吸链传递给氧生成水时逐步释放的能量可以合成3个ATP。(2)FADH2呼吸链：由黄素酶复合体、辅酶Q及细胞色素组成，没有NAD+参加，传递2H释放的能量只能合成2分子ATP。

6、呼吸链排列顺序：线粒体中电子传递体的一系列电子传递过程是由电子流向决定的，从而决定了呼吸链的电子传递顺序，即呼吸链的排列顺序。结果如下：从NAD+到分子氧，每一电子传递体的氧化-还原电势逐步增加；线粒体中一些传递体的复合物在传递功能上都是按照一定顺序连在一起；NADH可以使NADH脱氧酶还原，但是不能直接使细胞色素还原。

7、氧化磷酸化：生物体内各种生化反应，放出的能量贮存在ATP中，以化学能生成ATP的过程为氧化磷酸化，是一种于生物氧化作用相伴而生的磷酸化作用。分为2种：(1)底物水平的氧化磷酸化：指底物在氧化过程因分子内部能量重新分布而形成高能磷酸化合物，其基团及高能键转移到ADP上生成ATP，分为脱水及脱氢形成高能键两种；(2)电子传递水平氧化磷酸化：指氧化与磷酸化两个过程相偶联，即氧化过程所释放的能量转移给ADP，进而生成ATP，是一切需氧生物维持生命活动所需能量的主要来源。

8、氧化磷酸化偶联部位：氧化磷酸化偶联部位实际上是通过偶联生成ATP的部位，取决于两个因素：P/O值和氧化还原电位。(1)P/O值与ATP生成：P/O值指消耗1g氧原子所生成的ATP的物质的量，实质上指呼吸过程中磷酸化的效率；(2)自由能与ATP生成：根据氧化还原电位计算电子传递释放能量是否能满足ATP合成的需要，释放能量大于1molATP水解能量30.54kJ就能生成1molATP。

9、氧化磷酸化作用机理：当前有三种假说可以解释该机理：(1)化学偶联假说：电子传递过程先形成一个高能化合物即中间产物，然后由这个高能化合物提供能量使ADP和无机磷酸吸收能量生成ATP。(2)构象变化偶联假说：电子传递所产生能量的贮存是通过一种电子传递蛋白或偶联因素分子的构象变化而实现的。这种高能构象状态的产生是维持蛋白质三维构象的一些弱键(如氢键)的位置和数目发生变化的结果。(3)化学渗透偶联假说：电子传递和ATP形成之间起偶联作用的是H+电化学梯度，偶联过程中，线粒体内膜必须是完整、封闭的才能发挥作用。电子传递过程形成氢离子电化学梯度，并蕴藏能量，驱使ADP和无机磷酸生成ATP。

10、高能磷酸键的贮存和利用：机体内代谢氧化生成的化合物中的高能磷酸键都要转移给ADP形成ATP，才能被机体利用。但是机体内某些合成反应不直接利用ATP，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源，这些三磷酸核苷中的高能磷酸键并不能在物质氧化合成过程中直接生成，而是来源于ATP。ATP还可将高能磷酸键转给肌酸生成磷酸肌酸，但是不能直接应用，当机体消耗ATP过多，ADP增加时磷酸肌酸把高能磷酸键转给ADP生成ATP，再供生理活动所用。

第五章  糖代谢

1、糖在生物体内是生理作用：糖是机体内重要的能源和碳源，也是机体三大营养物质之一；糖是机体许多生物活性物质的组成成分；肝中糖储备充足时，对某些化学毒物有较强的解毒能力。

2、血糖：血液中所含的葡萄糖称为血糖，是糖在体内的运输方式。主要来源：食物中消化吸收；空腹时肝糖原分解；乳酸通过糖异生作用转变生成。主要去路：①细胞中氧化分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，为主要去路；②进入肝脏转变成肝糖原储存；③进入肌肉细胞转变为肌糖原储存；④转变为脂肪储存在脂肪组织中；⑤与蛋白质、脂类结合构成细胞组成部分。

3、糖酵解：指葡萄糖或糖元在无氧情况下在胞浆内分解为2分子丙酮酸进而被还原成乳酸，同时释放出能量生成ATP的过程，几乎是所有具有细胞结构生物所共有的葡萄糖降解途径。反应历程参见教材P128。总方程式：葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD+—2丙酮酸+2ATP+2NADH+2H++2H2O。意义：机体剧烈运动时，补充能量；某些病理情况下，提供能量；中间产物为许多物质的合成原料。丙酮酸去向：有氧时脱羧生成乙酰辅酶A，进入三羧酸循环，氧化为水和CO2，并释放能量生成ATP；无氧时在乳糖脱氢酶催化下还原生成乳酸。：糖酵解中，由己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化的反应不可逆，这些均为糖酵解的限速步骤，催化限速步骤的酶为限速酶。