生化考试复习重点

球状蛋白质的分子结构包括一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。

Pr的功能与其特殊结构有着密切联系，结构是特定功能的内在依据，功能则是特定结构的外在表现。以Mb和Hb为例。

Mb 1）结构：是精确的三维结构球蛋白，由一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素辅基结构构成，整个肽链有8个长短不一的螺旋段，E、F螺旋之间有一条疏水的裂缝，血红素就结合在这个缝内。2）功能：贮存氧，在细胞代谢需要氧时释放出氧，氧和曲线为双曲线，适合于通过组织从血液接受氧气将它储藏在细胞内备用。游离状态下，血红素对CO的亲和力比对O2的亲和力大25000倍，而结合状态仅大200倍；且在Mb中，远测His（E1）的存在对其与CO的结合产生更大的位阻效应，大大降低了对CO的亲和力和CO中毒的危险，从而保证生理条件下，Mb能有效地履行贮藏和输送O2的功能，脱氧Mb与血红素结合后，α螺旋恢复至75%，分子结构紧凑，稳定性提高，说明血红素辅基对肽链折叠有影响。

Hb 1)结构：由4个亚基（α2β2）组成，每个亚基含一条多肽链和一个血红素辅基，构成一个四面体。2）功能：适合于从肺泡到组织的氧气运输，氧合曲线呈S型。Hb与O2结合存在协同效应，即Hb有四个与氧结合的区域，先结合的O2影响同一分子中空闲O2结合部位对后续O2的亲和力，当氧和血红素结合时，Fe2+外层电子重排，从顺时变为反时，直径缩小13%，卟啉平面变成扁平，Fe移入卟啉而小孔，触发了Hb亚基构象改变，破坏了原来的非共价键形成的新的非共价键，导致其他三个没和氧结合的亚基发生变化，导致局部的氧和部位构象改变，对氧的亲和力提高，出现S型曲线。2，3-二磷酸甘油酸（BPG）是Hb别构效应剂，对稳定脱氧血红蛋白的四级结构发挥着重要作用，它与脱氧血红蛋白中亚基间的静电作用在血红蛋白氧合后就不存在了。如果没有BPG,Hb的氧合就不存在协同效应

2.什么是G蛋白？举例论述G蛋白在信号转导中的作用？

G蛋白又称GTP 结合蛋白,或鸟苷酸调节蛋白,是一族特殊的调节蛋白,它以其特定的方式偶联到许多膜受体及效应器,在细胞信号跨膜转动过程中起重要作用。

G蛋白主要有两大类：a,异源三聚体G蛋白：与7次跨膜受体结合，以α亚基（Gα）和β、γ亚基(Gβγ)三聚体的形式存在于细胞质膜内侧。b,小分子G蛋白（21kD）：它们在多种细胞信号转导途径中亦具有开关作用。 

G蛋白在细胞信号转导的作用：

不同的G蛋白识别不同的配体,并与其结合。然后把信号转导给第二信使分子。与第二信使产生的有关酶有:腺苷酸环化酶(AC) ,鸟苷酸环化酶( GC) 和磷脂酶C( PLC) 。另外还有一些离子通道也受G蛋白作用。

G蛋白对钙的通道调节有两种方式,一种是与钙通道偶联直接调节,另一种为间接调节。例如,儿茶酚胺激活体,通过Gs 使AC 活性提高,产生大量cAMP ,从而使蛋白激酶A 的活性提高,而钙通道则是蛋白激酶的底物之一。

G蛋白即GTP结合蛋白或鸟苷酸调节蛋白，已发现它是一个蛋白质家族，其中有许多在细胞信号转导中起着偶联膜受体与效应器的中介作用。G蛋白的GTP结合形式为其活化状态；GDP结合形式为其非活化状态。通常按其分子大小分为异源三聚体（αβγ）G蛋白，缩写为Gp，和单链小分子G蛋白。

异源三聚体G蛋白由α、β、γ亚基组成，目前已发现20余种α亚基，分子量约39～40kDa；β亚基至少有6种，分子量约37kDa；γ亚基已发现12种，分子量8kDa左右。这些亚基可以组合成上千种αβγ三聚体，各种Gp的α亚基差别最大，成为Gp分类的依据。G蛋白通过G蛋白偶联受体（GPCRs）与各种下游效应分子，如离子通道、腺苷酸环化酶、PLC联系，调节各种细胞功能。

（1）Gα的活化与功能

    在非活化态，Gp以异源三聚体（αβγ）形式存在，Gα与GDP结合。当配体与Gp偶联的受体结合后，受体螺旋3和6的方向改变，导致胞内域构象变化，与Gα C-端相互作用，促使GTP交换GDP，GTPase功能区的开关Ⅱ结构旋转，将疏水口袋关闭，促使Gα·GTP与βγ亚基分离。Gp与配体-受体复合物分离，降低了二者之间的亲和力,使配体-受体复合物解离。Gα.GTP与效应分子结合并将其激活，同时Gα的GTPase把结合的GTP水解成GDP和Pi，变回非活化状态，开关Ⅱ旋回原位，重开疏水口袋，使Gα与βγ结合成αβγ而灭能；活化的Gα可调节多种效应酶，如Gsα可激活ACase，Giα可抑制ACase，Gtα可活化光受体cGMP专一的PDE，GQα可活化PI-PLCβ等。

（2）Gβγ的活化及功能

    Gβγ不仅能帮助Gα更好地与质膜结合， 对Gα的活性起辅助和抑制作用，Gβγ自己也能与一些效应分子相互作用，例如直接调节PI-PLCβ1、β2、β3，ACase；直接或间接活化某些离子通道；活化PI-3K、MAPK等；以及与Rho、Rac、Arf等小分子G蛋白发生作用。

    非水解GTP类似物如GTPγS等，可与Gα结合并使之持续活化。细菌毒素CTX可催化把NAD+上的ADP-核糖基转移到Gsα的一个Arg残基上，抑制其GTPase活性，从而使Gsα·GTP持续活化；PTX则催化Giα上一个Cys残基的ADP-核糖基化，使之失去对效应酶的抑制作用。另外还发现Gp突变与一些疾病的联系，如8例生长激素分泌型垂体瘤中，有5例Gsα Arg201突变成Cys/His，伴有[cAMP]过高；3例Glu227突变成Leu/His，伴有GTPase活性下降, 致使生长激素分泌过多。

3.蛋白质的翻译后修饰有哪些类型？举例论述两种蛋白质的共价修饰。泛素化，磷酸化

新生多肽链多数都需经过翻译后修饰才会转变为成熟的蛋白质。许多蛋白质要分别经过甲基化、羟基化、糖基化、泛肽化、羧基化、磷酸化、乙酰化、脂酰化和异戊烯基化。例如蛋白质的泛肽化、蛋白质的可逆磷酸化等。

蛋白质的泛肽化：蛋白酶体对蛋白质的降解通过泛素介导,所以又称为泛素降解途径。泛素介导的过程被称为泛素化。蛋白酶体对蛋白质的降解作用分为两个过程:一是对被降解的蛋白质进行标记,由泛素完成;二是蛋白酶解作用,由蛋白酶体催化。蛋白酶体存在于所有真核细胞中，其活性受γ干扰素的调节。

泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1粘附在泛素分子尾部的Cys残基上激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上,随后,E2酶和一些种类不同的E3酶共同识别靶蛋白,对其进行泛素化修饰。根据E3与靶蛋白的相对比例可以将靶蛋白单泛素化修饰和多聚泛素化修饰。E3酶的外形就像一个夹子,靶蛋白连接在中间的空隙内。酶的左侧结构域决定靶蛋白的特异性识别,右侧结构域定位E2酶以转移泛素分子。

蛋白质的可逆磷酸化：蛋白质可逆磷酸化修饰是各种各样生物学功能的通用机制。其后，人们陆续发现了许多受这种方式的生理生化过程，如基因的复制和转录，分子识别和信号转导，蛋白质的合成与降解，物质代谢与跨膜运输，细胞形态建成与肌肉收缩，细胞周期的运转，细胞增殖与分化等等。实际上，蛋白质的可逆磷酸化是许多信号转导途径实现其生物学功能的枢纽。

可逆磷酸化作用调节蛋白质活性的机制   通过可逆磷酸化向蛋白质大分子中引入或去掉一个或不多几个共价结合的磷酸基，可使其生物学活性发生戏剧性的转变，二者之间的关系可以归纳为以下几种：

a单一部位磷酸化导致单一功能的变化， 如肝细胞糖原磷酸化酶中Ser14被磷酸化之后即可从钝化状态变成活化构象，催化糖原的磷酸解。 

b多部位磷酸化导致单一功能的变化，肝细胞中的糖原合酶Ser7和Ser10分别被AMPK和PKA磷酸化而钝化。

c多部位磷酸化分别导致不同功能的变化，如转录因子STAT1的单体为钝化状态，当被受体结合的JAK将其Tyr701磷酸化后，有了二聚化和核转位的能力，再经一种MAPK将其Ser727磷酸化，才会充分活化，刺激靶基因的转录。

d单一部位磷酸化导致多个不同功能的变化，如肝细胞中的果糖6-磷酸激酶-2/果糖2,6-二磷酸酶，Ser32的磷酸化导致激酶活性的钝化和磷酶酶活性的活化。

4.何谓别构酶？举例说明别构酶在代谢调节中的作用机制。

别构酶就是具有协同效应的酶，有多个活性中心和调节中心，可定位在不同的亚基上或定位于同一亚基空间上分开的部位。活性中心与调节中心之间通过协同效应相互影响。活性中心负责与底物的结合与催化，调节中心负责酶反应速度。正效应剂的结合使酶催化活性增高，负效应剂的结合则使酶催化活性降低。

    首先结合的配体使后续配体更易结合，成为正协同；第一个配体结合后，对后续配体的亲和力下降则成为负协同。结合的配体影响同种配体与空间部位的结合，称为同促效应；先结合的配体影响异种配体在另一些部位上的结合，则称异促效应。异促效应的表现为正协同，同促效应既有正协同又有负协同。无协同为双曲线，正协同为S型曲线，负协同为假双曲线。

    正协同别构酶如天冬氨酸转氨甲酰酶有6个调节亚基和6个催化亚基，调节亚基形成3个二聚体，在一个赤道面上，6个催化亚基形成2个三聚体分别位于赤道上、下两方，组成球体，在氨甲酰磷酸存在时，V-S作图为S型曲线，ATP为激活剂，使S型曲线左移，且随ATP增大，渐趋双曲线，同时控制酶活性的的底物分子开关向浓度小的方向移动，范围变窄，别构抑制剂CTP使S型曲线右移，且随CTP浓度增大，S型曲线的特征愈明显，同时控制E活性的底物分子开关向浓度大的方向移动，而且范围渐宽。ATCase的活性也受ASP的，S型曲线中段对应的ASP范围内，ATCase活性与ASP变化成正比。通过这样一种快速灵活而有效的别构调节使这类E活性适应生理功能的需要。

    负协同别构酶如3-磷酸甘油醛脱氢酶（3-PGD），可结合4分子的NAD+，但结合的亲和力不同，实际上通常只能接合分子的NAD+，这种现象称为半位反应性，3-PGD接合两个NAD+后，由于别构效应，使得另外两个亚基对NAD+的亲和力下降2-3个数量级，在一定的底物浓度范围内，E活性不受底物浓度变化的影响，这是另一种意义上的调节，3-PGD在NAD+浓度很低时就能发挥一般活性，使糖酵解能以一定速率顺利进行，同时防止过多的NAD+对糖酵解的干扰，这就是其生理意义。

5.试述蛋白质泛素化修饰的反应历程及其生物学意义。

    真核细胞中，细胞溶胶和细胞核内多数蛋白由泛肽-26S蛋白酶体途径降解。泛肽是一种高度保守的小蛋白，在一系列酶的作用下与靶蛋白共价连接。多泛肽化的靶蛋白可被26S蛋白酶体识别并迅速降解。泛肽途径的酶促过程概括如图：

通常只有一种E1，催化泛素的活化。而E2和E3却存在许多种，尤其是E3，主要负责蛋白-泛肽连接的选择性蛋白降解的专一性，不同的靶蛋白由不同的E3来识别，通过E3吧活化的泛肽连接在靶蛋白上，再连上四个以上的泛肽形成泛肽链。再经26S蛋白酶体降解。26S蛋白酶体由至少30多种不同的亚基组成，包括空桶状的20S蛋白酶体和结合在其两端的19S调节复合物，催化多泛肽化靶蛋白质降解。泛肽再经去泛肽化酶再生之后重复利用。

生物学意义：主要负责细胞溶胶和细胞核内短寿命蛋白和反常蛋白的降解，如转录因子、限速酶等，如不及时消除，会干扰正常的生理活动。降解后，这些酶的数量由基因表达来，可以得到更精确的控制。

6.以糖原代谢为例说明细胞信号转导的分子机制。说明G蛋白偶联的受体，共价修饰。

    细胞信号转导包括信号分子的接受、信号的放大和效应的产生三个阶段。大多数胞外化学信号都通过质膜上的专一性受体识别与结合，产生胞内信使，再通过特定的效应分子作用于其靶分子，导致蛋白质结构、酶活力、膜通透性、基因表达等方面的改变，从而产生一系列生理、病理效应。细胞信号转导突出胞外信号跨膜进入细胞时的信号转换与放大。例如，糖元降解时产生的热稳定因子（cAMP）可以促使糖元磷酸化酶活化。许多动物激素都是与受体结合，激活与其偶联的G蛋白，活化的G蛋白作用于ACase,从而改变细胞内的cAMP的浓度。cAMP浓度升高时，蛋白激酶（PKA）的两个调节亚基即于cAMP结合，导致构象改变，对催化亚基的亲和力下降，PKA被激活，每个PKA分子使许多酶分子磷酸化活化，每个酶分子产生许多产物分子，从而有效地把胞间信号的微小变化转化成大量胞内效应因子，产生明显的生物学效应。

7.生物核心组蛋白的共价修饰及生物学意义

真核细胞的基因表达涉及组蛋白的共价修饰，包括核心组蛋白（H2A,H2B,H3,H4）中特定Lys残基的乙酰化/去乙酰化、特定Lys和Arg残基的甲基化/去甲基化（其中Lys可能有单、双、三甲基化；Arg可出现单甲基化、对称的或不对称的双甲基化 ）；特定Ser/Thr残基的磷酸化/去磷酸化以及特定Lys  上的泛素化/去泛素化。研究表明，这些修饰顺序地或组合地发挥作用，唤起某些染色质的基础功能 ，产生独特的生物学效应。鉴于组蛋白的共价修饰如此集中和复杂，其中包涵着染色质结构和基因表达的信息，因此将其称为“组蛋白密码”。例如，H3的K9、K14和H4的K5乙酰化以及H3的K4和H4的R3甲基化与转录活化相关；H4K12乙酰化和H3K9甲基化则与染色质压缩和转录钝化相关；H3的S10和S28磷酸化与核小体沉积有关。  

组蛋白乙酰化/去乙酰化修饰的生物学意义

（1）参与新合成的组蛋白组装成核小体  （2）调节染色质的压缩和折叠程度  （3）与异染色质的建立和扩展有关

（4）提高基因的转录活性  （5）组蛋白去乙酰化酶是阻遏复合物的组分

（6）组蛋白去乙酰化酶在另一些多蛋白复合物中促进转录并防止编码区内脱离正轨的起始

组蛋白乙酰化/去乙酰化修饰与改变染色质的结 构和活性状态的转变相关：在许多情况下，多部位乙酰化/去乙酰化协同地、组合地起作用；在某些情况 下，特定部位个别残基的乙酰化/去乙下酰化具有明确的效应。

组蛋白甲基化/去甲基化的生物学意义

组蛋白的甲基化/去甲基化是“组蛋白密码子”的组成部分，广泛参与染色质结构重塑、基因表达等重要的生理过程。组蛋白甲基化常以组合方式体现其生物学效应，某些特定位点上的甲基化也会呈现明显的功能。                                                                                       

H3K4me3出现在酵母活化基因的启动子处；而在被阻遏基因的启动子处则为H3K4me2；异染色质结合蛋白1（HP1）必须结合在H3K9被甲基化的部位。

识别并结合H3K4甲基化标志的蛋白质结构模块包括Royal超家族和PHD指超家族，在已表征的17种PHD指结构中，有3种优先结合H3K4me3。许多非组蛋白含有结合组蛋白修饰标志的模块，组蛋白修饰主要用于建立转录因子顺序召募机制，并稳定形成的蛋白复合物。

1结构域与超二级结构

结构域：蛋白质中位于超二级结构和与三级结构之间的一个结构层次，在分子中呈紧密的球状亚结构，是的结构单位、的功能单位和的折叠单位。

超二级结构：两个或多个相邻的构象元件被长度、走向不规则的连接肽连接，进一步组合成有规律的、空间上可辨认的局部折叠。

同：都是处于二三级结构之间的局部空间结构。

异：前者是相对的结构单元、功能单位和折叠单位，比超二级结构大；后者是一种结构模式，无明确的功能，是建立高级结构的基础。

2Ks型抑制剂与Kcat型抑制剂

Ks型专一性不可逆抑制剂：部分结构与底物类似，可直接结合于活性部位，另一部分则与活性中心某基团反应，对其进行共价修饰使E失活。

Kcat型专一性不可逆抑制剂：具有类似于底物的结合和反应基团，可结合于酶的活性部位并在其作用之下发生反应；与底物不同的是它还具有潜伏的反应基团，受酶催化之后即被活化，与酶活性中心某基团共价结合，使酶丧失活性。

同：都是不可逆抑制剂，对酶活性部位的不可逆修饰。

异：前者直接结合于活性部分，共价修饰；后者结合酶发生反应后，产物是潜在的抑制剂。

3 N-聚糖与O-聚糖

同：均为糖蛋白中糖基与肽链的连接方式，都是蛋白糖，是聚糖链与还原端和肽链特定部位的氨基酸侧链基团相连接。

异：前者糖链还原端的β-D-GlcNAc残基C1-OH基与多肽链Asn残基侧链酰胺-NH2缩合，形成C-N糖苷键，是伴随翻译的修饰过程，一般有分支，糖链可以很长；后者糖链还原端与肽链THr、Ser的侧链-OH形成C-O糖苷键，是翻译后的修饰，糖链较短，不一定有分支。

4 分子伴侣与支架蛋白

分子伴侣：具有ATP酶活性，通过控制与靶蛋白的结合/释放，推动其在活体内正确折叠、组装、运输到位或控制其在活化/钝化构象之间转换，但并不构成靶蛋白组成部分。结合靶蛋白时选择性比较低。

支架蛋白：通常没有ATP酶活性，它和上下游蛋白组装在一起，并不离去，结合蛋白时选择性比较高。

同：帮助别的蛋白组装折叠。

异：前者不构成靶蛋白的组成部分，结合蛋白时选择性低，同时还具ATP酶活性。后者成为复合物组分，结合时选择性高，通常无酶活性。

5 Ⅰ型脂肪酸合酶与Ⅱ型脂肪酸合酶

Ⅰ型脂肪酸合酶：多功能型，酵母的Ⅰ型FAS全酶由6个213kDa的α-亚基和6个203kDa的β-亚基组成十二聚体（α6β6）。α-亚基包含3个功能域：KSase、KRase和ACP功能域；β-亚基含有4个功能域：ATase、MTase、DH和ERase功能域。哺乳动物细胞中的Ⅰ型FAS全酶是同源二聚体，每个亚基的Mr约272kDa，从N-端开始依次为KSase、ATase、MTase、DH、ERase、KRase、ACP和TEase共8个功能域。在全酶中两个亚基头尾相对，每个亚基前4个功能域与另一亚基后4个功能域构成一个功能齐全的催化单位，理论上可以同时全成两个脂肪酸

Ⅱ型脂肪酸合酶：多亚基型，质体的Ⅱ型FAS由ACP和6种酶活性组成松散型多酶体系

同：

异：

6 蛋白质的跨膜转位与蛋白质的核输入

蛋白质跨膜转位：线粒体含有数百种蛋白质，只有极少数由线粒体DNA编码，在线粒体内合成并从衬质一侧嵌入内膜。大多数线粒体蛋白是由核基因编码的，由细胞质中游离的核糖体以前体的形式合成，再运送至线粒体。完成运输需要前体蛋白带有运输信号的特殊肽段(线粒体前体蛋白的导肽)，膜上专一的转位复合物以及细胞溶胶和线粒内的分子伴侣之间的协同配合。

蛋白质的核输入：输入细胞核的蛋白质内有一段特殊的氨基酸序列作为输入信号，称为核定位信号（NLS）。例如，病毒SV40的TAg蛋白126PKKKRKV132是其NLS的最小单位；核糖体L29和多瘤病毒TAg蛋白的NLS由分开的两段富含碱性氨基酸的片段组成，它们分别是KHRKHPG……KTRKHRG和VSRKRPRPA……PKKARED。芳烃受体核转位子的NLS除两段分开的碱性序列外，还需要二者之间的一段酸性序列。迄今已知的NLS都是短序列，一般不超过8～10个残基；碱性氨基酸（K和R）比例高；在多肽链中没有特定的位点，常在分子表面；在同一蛋白中可多次出现，而且表现出一定的加合效应。NLS介导的蛋白质核输入是个多步骤、单向、温度和能量依赖的复杂过程，并表现出竞争饱和性。输入由输入素介导、Ran、p10/NTF2等蛋白质的参与。

同：

异：

7 植物的初生代谢与次生代谢

初生代谢：见于所有植物的代谢物，如蛋白质氨基酸、核苷酸、酰基酯、糖类、有机酸、植物甾醇等，是基本生命活动必不可少的代谢物，习惯上称为初生代谢物

次生代谢：而另一些代谢物则有差别地分布于植物王国分类学上有限的几个种群中，似乎并不直接参与最基本的生长、发育等生命活动，因而相应地称为次生代谢物

同：

异：

8 热激蛋白与分子伴侣

热激蛋白：Hsp是多基因族编码的产物，其表达包括组成型的和胁迫诱导的，Hsp基因表达有组织专一性，与生物对热冲击的耐受性有关，在不同生物中诱导Hsp基因表达的分子机制也有许多相似之处。真核生物主要Hsp呈现高度同源性，表明其功能对生存是基本的、必要的。

分子伴侣：结合并稳定靶蛋白不同的不稳定构象，通过控制与靶蛋白的结合/释放，推动其在活体内正确地折叠、组装、运输到位，或控制其在活化/钝化构象之间转换但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。

同：

异：

9 蛋白质的遗传密码与卷曲密码

遗传密码：在核酸上三个碱基决定一个氨基酸，DNA有四种碱基，称为三联体密码，层简单，已经破译。

卷曲密码：指多肽链中氨基酸序列所包含的决定其三维结构的信息，未被破译。

同：都包含决定蛋白质结构的信息。

异：本质不同。前者在核酸上，由3个碱基决定，已经破译；后者是指多肽链中氨基酸序列所包含的决定其三维结构的信息。（到现在尚未破译）

10 蛋白质的泛素化与SUMO化

蛋白质的泛素化：泛素化是单个或多个泛素在泛素激活酶、泛素结合酶及泛素蛋白质连接酶的作用下共价修饰底物蛋白质的过程。蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应。泛素-26S蛋白酶体系统除负责细胞溶胶和细胞核内短寿命蛋白和反常蛋白的降解以及Ⅰ类MHC抗原肽的加工外，显然还参与了膜受体、转运体的下调。组蛋白的泛素化与转录有关。果蝇热激蛋白转录因子泛素化之后失活，当受到热冲击时，细胞内游离Ub浓度下降时脱泛素化而活化，Hsp基因表达增强。同时Ub-H2A对转录的阻遏也被解除。泛素基因表达也增强，细胞内游离泛素浓度随着反常蛋白降解而上升，H2A和Hsp转录因子的泛素化也随之增加。蛋白酶体19S调节复合物亚基S5a/Rpn10除识别和结合多泛素链外，还与DNA损伤修复中的核苷酸切除修复因子相互作用。有报道认为19S调节复合物具有核苷酸切除修复活性。19S调节复合另一亚基Rpn4与芽殖酵母一些基因上游的蛋白酶体相关元件相结合，其中包括与核苷酸切除修复相关的基因。有证据强烈表明泛素系统在发育和凋亡中发挥重要作用，尽管尚未确定涉及的靶蛋白。

蛋白质的SUMO化：一种多功能的蛋白质翻译后修饰方式。SUMO基因表达时，合成很大的前体，须经SUMO专一的蛋白酶SENP1加工成单体。已鉴定出的两种SENP分别为UIp1和UIp2,均属半胱氨酸蛋白酶。                                                                               SUMO单体有97个氨基酸残基，三维结构类似于泛素，也通过其羧基端结合于靶蛋白的赖氨酸残基ε-氨基。

类泛素（Ubl）化与泛素化的分子机制相似，由包括Ubl活化酶（E1）、Ubl缀合酶（E2）和Ubl连接酶（E3）等一整套的酶催化。例如，SUMO  E1  SAE1/SAE2(Aos1/Uba2)催化SUMO的羧基端以硫酯键连接于SAE2的Cys173。SUMO  E2  Ubc9把上述 E1的SUMO缀合到自己的Cys93上，在E3的帮助下把这个SUMO连接到靶蛋白的Lys残基上。这个Lys在靶蛋白表面的ψKXE模体内，ψ为大疏水侧链的氨基酸，X为任意氨基酸。S.cerevisiae的Siz是一种SUMO  E3,敲除siz基因导致SUMO修饰几乎全部受阻。Drosophila的PIAS是Siz的同系物，删除pias基因是致死性的。核孔蛋白RanBP2具有SUMO  E3活性，催化Sp100和HDAC4的SUMO。

同：都是蛋白质翻译后修饰的方式，泛素与SUMO分子结构相似，反应途径也类似.

异：SUMO化修饰具有与泛素化修饰截然不同的功能.泛素化修饰的靶分子主要被蛋白酶体降解,而SUMO化修饰则介导靶分子定位和功能调节. SUMO化修饰可参与转录调节、核转运、维持基因组完整性及信号转导等多种细胞内活动，是一种重要的多功能的蛋白质翻译后修饰方式。SUMO化修饰功能的失调可能导致某些疾病的发生。

11 天冬氨酸蛋白酶与胱天蛋白酶

天冬氨酸蛋白酶：通常识别一个氨基酸，活性部位有两个必需的天冬氨酸（Asp）,主要通过广义酸碱催化裂解特定的肽链，抑制肽专一机制。

胱天蛋白酶：特异的识别四肽模体并切断Asp之后的肽链，活性中心为半胱氨酸，均以酶元形式存在。是专为细胞凋亡准备的。

同：都是蛋白质，都水解蛋白质

异：前者分子量小，活性部位有两个必需的天冬氨酸；后者活性部位是半胱氨酸。