抗体是一种对称的结构，由四条多肽链组成，其中两条较长且相对分子量较大的是相同的重链（H链），另外两条较短且相对分子量较小的是相同的轻链（L链）。这两类链通过二硫键和非共价键相互联结，形成一个由四条多肽链构成的单体分子。
轻链分为κ和λ两种类型，而重链则分为μ、δ、γ、ε和α五种类型。整个抗体分子可以分为恒定区和可变区两部分。在给定物种中，不同抗体分子的恒定区具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。
可变区位于“Y”形结构的两臂末端，这一区域内的某些氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更容易发生变异。这些高变区位于分子表面，由17个氨基酸残基构成，有时少于2至3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原的特异性。
一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端，称为抗原结合片段（antigen-binding fragment, Fab）。Y形结构的柄部称为结晶片段（crystalline fragment, FC），糖基则结合在FC上。
