微丝，也称为肌动蛋白纤维，是真核细胞中的一种重要骨架结构，由肌动蛋白组成，直径约为7纳米。肌动蛋白是微丝的基本构成单元，其分子量约为43千道尔顿。肌动蛋白的结构复杂，单体呈现哑铃状，尽管其确切分子结构尚未完全明确。在所有真核细胞中，肌动蛋白的存在是普遍且保守的，尽管不同类型的细胞可能表达不同亚型的肌动蛋白。哺乳动物和鸟类细胞中已知有六种肌动蛋白类型，其中α-肌动蛋白进一步分为横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌特异型，而β-肌动蛋白和γ-肌动蛋白则普遍存在于所有肌肉细胞和非肌肉细胞中。
α-肌动蛋白分子的一级结构大约由400个氨基酸组成，其中仅横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌的α-肌动蛋白之间相差4至6个氨基酸，而β-肌动蛋白或γ-肌动蛋白与α-横纹肌肌动蛋白相比则相差约25个氨基酸。这表明这些肌动蛋白基因可能源自同一个祖先基因。简单的真核生物，如酵母或粘菌，仅有一个肌动蛋白基因，产生一种肌动蛋白。相比之下，许多多细胞真核生物，如海胆、网柄菌属和某些植物，具有多个肌动蛋白基因，数量分别为11、17和60个。
肌动蛋白的结构和功能受到翻译后修饰的影响，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化，这些修饰增加了其功能多样性。微丝，即纤维形肌动蛋白，由球形肌动蛋白单体通过头尾相连的方式组装而成，具有极性。在含有ATP、Ca2+及低浓度Na+、K+的溶液中，微丝倾向于解聚成单体，而在Mg2+和高浓度Na2+、K+溶液的诱导下，则重新聚合形成纤维状肌动蛋白。肌动蛋白可以加到微丝两端，但在一定条件下，微丝两端表现出不同的动态行为，这种现象称为踏车行为。
在体内，微丝既可能是永久性的结构，如肌肉中的细丝或肠上皮细胞微绒毛中的轴心微丝，也可能是暂时性的结构，如胞质分裂环中的微丝。血小板激活及无脊椎动物精子细胞顶体反应中的微丝只有在需要时才进行装配。大多数非肌肉细胞中的微丝是一种动态结构，持续进行组装和解聚，与细胞形态维持及细胞运动密切相关。肌动蛋白的体内装配在两个水平上进行调节：一是游离肌动蛋白单体的浓度；二是微丝横向连接成束或成网的程度。细胞内的许多微丝结合蛋白参与调节肌动蛋白的组装。
