LDH工作液为什么需要现用现配

LDH工作液现用现配是由酶活性决定的，具体原因如下：

首先LDH检测工作液是有乳酸溶液、酶溶液以及INT溶液组成，现配现用是根据酶活性决定的，酶活性受pH、温度、重金属、紫外线等因素的影响，乳酸溶液跟酶溶液如果长时间混在一起会影响酶的活性。

虽然酶的浓度不会影响酶活性，但是当酶为蛋白酶时，低浓度的酶也是不利于其保存的；同时LDH检测工作液还需要避光保存，这是基于碘硝基氯化四氮唑蓝（INT），INT需要2-8摄氏度避光保存，而且有毒具有刺激性，所以不单单使用时谨慎，配置的时候更要小心。

扩展资料：

乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。

LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌，红细胞内LDH约为正常血清的100倍。

乳酸脱氢酶有5种同工酶，按其组织来源来说，LD1和LD2主要来源于心肌，临床常用的α-羧基丁酸脱氢酶（α-HBD）实际上就是LD1和LD2的活性之和；LD3主要来源于肺、脾；LD4和LD3（特别是LD5）主要来源于肝和骨骼肌。

参考资料来源：百度百科-乳酸脱氢酶