生物化学考试题库

构象异构：构型相同的分子，可由于单键旋转产生很多不同立体异构体。

生物分子间的作用力：1、共价键：两个电负性相差不大的原子，借用电子对所形成的化学键（属性由键能、键长、键角和极性）；2、非共价键：氢键、静电作用力、范德华力和疏水作用力。

糖：多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。（根据分子大小分为单糖、寡糖、多糖）

常见单糖：葡萄糖和果糖；寡糖：麦芽糖、蔗糖和乳糖；多糖：纤维素、果胶和黏多糖。

糖苷键：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。

皂化值：水解1克甘油三酯，所需KOH的毫克数。意义:皂化值越大，表示脂肪酸平均分子量越小。

必需脂肪酸：不能被细胞或机体以相应需要量合成或从其膳食前体合成，而必需由膳食供给的多不饱和脂酸。

等电点：氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

PH对氨基酸和蛋白质电荷的影响：通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生改变。

肽键：1个氨基酸的α-氨基和另一氨基酸的α-羧基之间脱水后形成的共价键，即酰胺键。

蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的组成与排列顺序（主键：肽键）。

蛋白质的高级结构：指蛋白分子中所有原子和基团在三维空间的排列及肽链的走向。1、二级结构：蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转，构成的局部空间构象（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲）；2、蛋白质的三级结构（疏水键、氢键、盐键等非共价键和二硫键 ）；3、超二级结构：级结构单元进一步聚集和组合在一起——模序（αα、βαβ、βββ）；4、四级结构：由两条或两条以上的具有三级结构的多肽链聚合而成特定的构象的蛋白质分子。

亚基：蛋白质的四级结构中的每一条多肽链。

核酸的种类：脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

核酸的化学构成：磷酸、戊糖（核糖、脱氧核糖）、碱基（腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U）。

DNA双螺旋结构的要点：a）两条相互平行但走向相反的脱氧核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘；b）形成大沟及小沟相间；c）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T;G=C）；d）相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10.5对碱基；e）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。

RNA高级结构特点（二、三级结构特点）：1、tRNA：三叶草形，在三叶草型二级结构的基础上，突环上未配对的碱基由于整个分子的扭曲而配成对，目前已知的tRNA的三级结构均为倒L型；2、mRNA： ①单顺反子结构，只能编码一条多肽链；②尾结构：3’-端具有polyA结构，不是由DNA编码的，防止mRNA被核酸酶水解，与核质转运有关；③ mRNA的5’端有一个“帽子”结构m7G5’pppN    防止核酸外切酶对mRNA的降解识别起始点（核糖体识别mRNA ）；3、rRNA：rRNA与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。

DNA变性：在某些理化因素作用下，稳定核酸双螺旋次级键断裂，空间结构破坏，DNA双链解开成两条单链的过程。核酸的的一级结构(碱基顺序)保持不变。

增色效应：DNA或RNA变性或降解时其溶液OD260紫外吸收光值增高的现象。

酶作为催化剂与一般催化剂共性：1、用量少而催化效率高；2、它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡；3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。特性：1、反应条件温和: 常温、常压、中性；2、催化效率高；3、高度专一性；4、活性的可。

酶催化中心：酶分子中促使底物发生化学变化的部位

酶必须基团的组成：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基

酶三种可逆抑制作用概念分别对表观Km和Vmax有何影响：1、竞争性抑制作用：抑制剂可同底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，降低酶促反应速度（Km值增大，Vmax值不变）；2、非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物（Km值不变，Vmax值降低）；3、反竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶催化活性降低（Km减小，Vmax降低）。

酶的分类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类、核酸酶。

酶活性：一般把酶催化一定化学反应的能力

酶比活力：酶含量的大小，即每单位（一般是mg）酶蛋白质所具有的酶活力单位数（U/mg蛋白）。

高能化合物及种类：分子结构中含有高能键的化合物（磷酸化合物、非磷酸化合物）。

糖酵解途径：在无氧的条件下，葡萄糖或糖原分解成丙酮酸，并释放少量能量的过程称为糖的无氧分解。这一过程与酵母菌使糖发酵的过程相似。

糖酵解意义：糖酵解释放的能量不多，保证机体在缺氧的情况下仍能进行生命活动。酵解过程中间产物可为机体提供碳骨架。

糖酵解三步限速反应及催化的酶：1、果糖磷酸激酶——最关键的限速酶；2、己糖激酶活性的；3、丙酮酸激酶活性的调节。 

糖酵解中生成ATP反应：1，3-二磷酸甘油酸高能基团转移、磷酸烯醇式丙酮酸将高能键转移给ADP形成ATP。产能的方式为底物水平磷酸化。净生成ATP数量：从G开始 2×2－2= 2ATP ；从Gn开始 2×2－1= 3ATP

三羧酸循环及生物学意义：a、糖的有氧氧化最主要的生理意义:氧化供能；b、三羧酸循环是多种物质的共同代谢途径；c、中间产物可作为合成某些成分的碳骨架。

葡萄糖有氧分解代谢ATP生成部位：线粒体、细胞液。

不可逆反应及催化的酶类：乙酰CoA→柠檬酸（柠檬酸合酶）；异柠檬酸→α-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶）；α-酮戊二酸→琥珀酰CoA（α-酮戊二酸脱氢酶系）。

乙醛酸循环及其生物学意义：1、乙醛酸循环提高了生物体利用乙酰CoA的能力，只要极少量的草酰乙酸作引物，乙酰CoA就可以无地转变为四碳二羧酸和六碳三羧酸，因此某些微生物能以乙酸等二碳化合物作唯一的碳源和能源；2、乙醛酸循环开辟了一条从脂肪转变成糖的途径

乙醛酸与三羧酸循环异同：三羧酸循环：乙酸或乙酰CoA彻底氧化生成CO 2和H2O；乙醛酸循环：乙酸或乙酰CoA转变成4碳的二羧酸，如琥珀酸、苹果酸。

磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH 、H+，磷酸戊糖进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。

磷酸戊糖途径生物学意义：1、磷酸戊糖途径也是普遍存在的糖代谢的一种方式；2、产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力；3、该途径的反应起始物为6-磷酸葡萄糖，不需要 ATP参与起始反应，因此磷酸戊糖循环可在低ATP浓度下进行；3、此途径中产生的5-磷酸核酮糖是辅酶及核苷酸生物合成的必需原料；5、磷酸戊糖途径是机体内核糖产生的唯一途径6、磷酸戊糖途径与糖的有氧、无氧分解途径关联，如3-磷酸甘油醛，反映了生物对环境的适应性。

β-氧化及反应步骤：1、脂肪酸的活化。脂肪酸的活化需要ATP的参与。每活化1分子脂肪酸，需要1分子ATP转化为AMP，即要消耗2个高能磷酸键，可以折算成需要2分子ATP水解成ADP。2、脂酰CoA转入线粒体。脂肪酸的β- 氧化通常是在线粒体基质中进行，中、短链脂肪酸可直接穿过线粒体内膜，而长链脂肪酸需依靠肉碱（也叫肉毒碱）携带，以脂酰肉碱的形式跨越内膜而进入基质，故称肉碱转运。3、脂酰：CoA的β-氧化。（ATP生成数量：129mol）

脱氨基作用：氨基酸失去氨基的作用。

脱氨基作用脱氨基的方式：1、氧化脱氨基；2、非氧化脱氨基：a、还原脱氨基作用b、水解脱氨基作用；c、脱水脱氨基作用；d、脱硫氢基脱氨基作用；e、氧化还原脱氨基作用。

氨基酸生成a-酮基酸代谢去路：合成新氨基酸、氧化成CO2或H2O、转变成糖和脂肪。

不同动物嘌呤分解代谢产物;尿酸。

叙述尿素形成的机理和意义：尿酸氧化酶作用下，尿酸脱去CO2生成尿素囊。尿素囊是人和猿类意外其他哺乳动类嘌呤代谢排泄物，其他多种生物含有尿素囊酶，使尿素囊酶水解成尿囊酸。尿囊酸是某些硬骨鱼嘌呤代谢产物。在尿囊酸酶作用下，尿囊酸生成尿素和乙醛酸，尿素是多数鱼类和两栖动物嘌呤代谢的排出物，还有某些低级动物分解成CO2和NH3排除体外。

氧化磷酸化：当氢或电子从NADH或FADH2经过电子传递体系(呼吸链)传递给氧形成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP的全过程。

底物磷酸化：底物脱氢或脱水氧化，引起分子内部能量聚集，形成高能键，并将能量转移给ADP形成ATP的过程。

NADH氧化呼吸链的电子传递途径及ATP生成部位：以NAD+为辅酶的各种不需要脱氢酶类催化产生的还原型辅酶都要经线粒体内膜上的NADH脱氢酶汇入呼吸链。先传给CoQ，生成还原型CoQH2，然后质子与电子对分离。质子对游离，电子则由细胞色素一次传递，直至激活分子氧。被激活的氧负离子与游离的质子对结合，生成水。

Km的意义：反应速度为最大值的一半时的底物浓度。a、定量地反映了反应速度与底物浓度、酶浓度的关系；b、提供了重要的酶催化反应的动力学参数。不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低； Km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高

葡萄糖分解为乳酸所经历的主要代谢途径及每步反应发生的主要生化事件：1、葡萄糖的磷酸化；2、磷酸己糖的异构化；3、6-磷酸果糖转化为1，6-二磷酸果糖；4、1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖；5、磷酸丙糖的磷酸异构化；6、3-磷酸甘油醛氧化成1，3-二磷酸甘油酸；7、1，3-二磷酸甘油酸高能基团转移；8、3-磷酸甘油酸转变成2-磷酸甘油酸；9、2-磷酸甘油酸脱水形成磷酸烯醇式丙酮酸；10、磷酸烯醇式丙酮酸将高能键转移给ADP形成ATP。在某些厌氧乳酸菌或肌肉由于剧烈运动而造成暂时缺氧状态，或由于呼吸、循环系统机能障碍暂时供氧不足时，丙酮酸接受甘油醛-3-磷酸脱氢酶形成的NADH的H，在乳酸脱氢酶的催化下还原为乳酸。

论述题：蛋白质的变性：许多理化因素能破坏pro分子三维结构中的氢键及其它弱键，导致pro活性丧失的现象。引起蛋白质变性因素及变性的机制分别：1、物理因素：加热、激烈振荡、超声波、χ-射线、紫外线等；2、化学因素：A 酸碱破坏盐键；B 乙醇、丙酮等有机溶剂进入pr间隙与之形成氢键，破坏pr分子内各弱键；C 脲溶液、盐酸胍及某些去垢剂(SDS)可破坏氢键，暴露巯基，强化酸碱的破坏作用。举例说明蛋白质变性在实践中的应用：酒精消毒；提纯蛋白时，用变性剂除去一些易变性的杂蛋白；工业上将大豆蛋白变性，使它成为纤维状，即人造肉。

    判断糖的D型和L型是以分子中离碳基最远的不对称碳原子上羟基的位置为依据。

    直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈紫色，支链淀粉和糖原的支链以缩酮糖苷键相连，主链以缩醛糖苷键相连

  麦芽糖由两分子D-葡萄糖组成，以缩醛糖苷键连接；纤维二糖由D-葡萄糖组成，以缩酮糖苷键相连；乳糖由β-D-半乳糖-（1，4）-D-葡萄糖苷组成，以缩醛糖苷键相连；蔗糖由O-α-D-吡喃葡糖基-(1→2)- β- D-呋喃果糖苷组成，由缩醛糖苷键相连。

    鉴别糖的普通方法为莫利西实验；区别酮糖和醛糖为西利万诺夫实验；常用定量测定还原糖的试剂为  Fehling试剂和Benedict试剂。

    构成蛋白质的主要元素包括C、H、O、N，其特点是N含量较为恒定，平均含量为碳50% 、氢7%、氧23%、氮16%。

    根据分子的形状，蛋白质可分为两大类，即球状蛋白和纤维状蛋白。

    构成蛋白质的氨基酸中含有苯环的是苯丙氨酸和酪氨酸，含有杂环的氨基酸是组氨酸、色氨酸。

    紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有色氨基酸、 酪氨基酸或苯丙氨基酸。

   DNA变性后，紫外吸收能力增高，沉降速度下降，黏度下降。变性DNA复性与许多因素有关，包括片段浓度、片段大小、片段复杂性、溶液离子强度等。

    脱氧核糖的核酸在糖环的5’-P位置不带羟基。

    全酶由酶蛋白和辅助因子组成，在催化反应时，酶蛋白决定酶的专一性和高效性，辅助因子起传递电子、原子和化学基团的作用。

    辅助因子包括金属离子、小分子有机物和蛋白类辅酶等，其中辅酶与酶蛋白结合紧密，需用透析或超滤除去，辅基与酶蛋白结合疏松。

     通常讨论酶促反应速度是指反应的活化能，即底物变化量小于   时测得的反应速度。

    pH值影响酶活力的可以通过影响活性中心构象、底物分子解离状态和酶分子的解离状态。

    温度对酶活力影响，一方面温度升高，可使反应加快，温度太高，能使酶变性速度随温度上升而加快反应速度下降。

    酶促动力学的双倒数作图，得到的直线在横轴上的截距为-1/Km，纵轴上的截距为1/Vmax。

   根据美蛋白分子的组成可将酶分为单纯酶和结合酶两大类，其中结合酶由酶蛋白和辅助因子两部分组成                

酶的活性中心有两个功能部位，包括结合中心和催化中心。

 酶活性中心以外的使酶表现催化活性所必须的基团称为活性中心外必须基团，它的作用是维持构象必需。

表示底物浓度和反应速度之间定量关系的方程为V=Vmax+[c]/Km+[c]，其中Km指米氏常数，为酶的特征常数之一，大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关，其值值越大，表示酶与底物亲和性越小，酶催化反应能力越弱。

对同一种酶而言，酶的比活力越高，则酶纯度越高。