三个研究层次细胞、亚细胞、分子三个水平
膜内在蛋白直接插入细胞膜内,以疏水氨基酸与脂双层膜脂疏水端共价结合,与膜结合紧密,不易从膜上分离下来,又称镶嵌蛋白,跨膜蛋白也属此列。
膜周边蛋白分布于质膜内、外表面,不直接与脂双层疏水部分互相连接,常常通过内在蛋白间接与膜相连,或直接与脂类分子极性头部结合,这种蛋白与膜结合疏松,较易从膜上分离下来,又称外在蛋白。
脂筏在生物膜的脂双分子层的外层,富含胆固醇和鞘磷脂的介于无序液体与晶体之间载着蛋白质的超微结构域
细胞外被细胞表面富含糖类的边缘区,由膜糖蛋白、蛋白聚糖和糖脂的侧链向外伸展交织而成。它对细胞有保护和支持作用,还可形成稳定的微环境,提供细胞各种生命活动的场所,并成为细胞相互识别、粘着、信号接收、通讯联络、免疫应答等的分子基础。
通道蛋白镶嵌在膜上的跨膜蛋白,它可以形成一种充满水溶液的通道,贯穿脂双层之间,当孔开放时,特定的溶质(一般是无机离子)可以经过通道穿越细胞膜。
载体蛋白细胞膜上的某种与物质运输有关的跨膜蛋白,它通过与特定溶质分子结合而改变自身构象,使溶质分子穿越细胞膜。
协同运输一些载体蛋白在转运一种溶质分子时,同时或随后伴随转运另一种溶质分子的运输方式。
钠钾泵同时运输Na+、K+的一种ATP酶。由ATP功能主动运输。
网格蛋白由3条长的多肽链和3条较短的多肽链构成的三叉辐射型结构,在膜有被小窝和有被小泡表面形成特征性的多角形衣被,此蛋白高度保守,参与受体介导的胞吞作用和细胞内蛋白质的分选运输。
细胞内受体胞外亲脂性信号分子能透过细胞膜,与靶细胞内细胞质或细胞核内的此类受体结合。
膜受体存在于细胞膜上的某种可以选择性识别配体(外来信号),并与之结合而在细胞内产生继发信号,产生相应的细胞效应的物质,多为蛋白质。
配体闸门离子通道闸门的开闭手化学物质(统称配体)调节的离子通道。当某一配体(如神经递质等化学物质)与通道蛋白的相应部位(受体)结合,则引起通道蛋白的构象变化,导致闸门反应性开放。如乙酰胆碱通道。
受体酪氨酸蛋白激酶包括:配体结合区、激酶活性区。激酶活性区具酪氨酸激酶活性,且肽链上有自身磷酸化位点,可与具有SH2结构域的蛋白质结合,并使之激活。这类受体主要包括多数生长因子受体,除胰岛素受体外,它们均由一条肽链组成。
G蛋白偶联受体具七段跨膜的α-螺旋结构。本身无酶活性,胞浆侧C末端有磷酸化位点,受体活性由磷酸化调节。与G蛋白偶联完成胞内信号传递作用。是最大的受体家族。成员:肾上腺素受体、胰高血糖素受体等。
G蛋白即信号转导蛋白,位于细胞表面受体和效应器(酶)之间的细胞膜的细胞质面,具有调节功能和信号转导作用。G蛋白是一种可溶性膜蛋白,由α、β、γ三个亚单位组成由于结合鸟苷酸GDP或GTP,又称结合鸟苷酸调节蛋白。
NO信号NO合成酶(NOS)催化精氨酸生成NO和瓜氨酸的信号。NOS活性受Ca2+/钙调蛋白。NO是脂溶性的,血管内皮细胞和神经细胞是NO主要生成细胞。 NO功能——激活可溶性GC,刺激cGMP合成,引发多种生物学效应。
内膜系统通过细胞膜内陷而形成的膜细胞器的总称,是真核细胞特有的结构,包括内质网、高尔基复合体、溶酶体、过氧化物酶体、内体等,它们共同完成细胞多种重要的生命活动过程。
信号肽核糖体合成蛋白质时,其新生肽链的始端有一段由18—30个疏水氨基酸组成的短肽,它引导核糖体与内质网膜结合,并使多肽链穿过ER膜进入ER腔内,最后被信号肽酶水解掉。
信号识别颗粒在细胞质基质中由蛋白质和RNA组成的结构,可识别并结合信号肽和SRP受体,对蛋白质多肽穿过ER膜进入ER腔的过程起着重要作用。
信号识别颗粒受体为膜整合蛋白,暴露于rER膜表面(细胞质基质面),与信号识别颗粒(SRP)特异识别并结合,引导与SRP结合的核糖体附着与rER膜上,故也称停靠蛋白。
起始转移序列
终止转移序列
蛋白质的糖基化在糖基转移酶的催化下,单糖或寡聚糖与蛋白质的氨基酸残基共价连接而形成糖蛋白的过程。糖与蛋白质的连接方式——N-连接的寡糖蛋白:发生在rER腔面。O-连接的寡糖蛋白:发生在高尔基复合体。
分子伴侣是细胞一类保守蛋白质,能识别肽链的非天然构象,通过与疏水肽段结合和释放作用(消耗ATP),消除蛋白质不正确的折叠,促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
分选信号蛋白质的分选信号是蛋白质分子上的一段特殊的氨基酸序列,称为信号肽。不同部位的蛋白质其信号肽的氨基酸序列及其在蛋白质分子上的位置不同,从而决定了蛋白质分子的不同去向或者不同运输途径。
分选受体相应靶膜和靶细胞器上有分选信号的受体
有被小泡受体介导的胞吞作用中,与特定大分子识别并结合的膜受体。分布在有被小窝处,之后其内陷入细胞并与细胞膜脱离形成所谓有被小泡。它的被由蛋白质构成,重要为网格蛋白,有被小泡也与细胞内蛋白质分选运输有关。
氧化磷酸化呼吸链传递电子(e)过程中伴随能量释放(即2H+2e+1/2O2→H2O,这是一个有氧氧化过程),这些能量经磷酸化作用合成ATP,以上氧化和磷酸化相伴进行的过程即氧化磷酸化。
导肽蛋白质N端的一段氨基酸序列。作用:帮助核糖体上合成的蛋白质前体转移到线粒体。
呼吸链或电子传递链Mit内膜上一组膜蛋白,传递三羧酸循环的氧化反应中所脱下的H+的e给O2生成H2O,并释放能量。包括复合体I、 II、III 、IV。
质子动力势当电子沿呼吸链传递时 ,所释放的能量将质子从内膜基质侧泵至膜间隙,由于线粒体内膜对离子是高度不通透的,从而使膜间隙的质子浓度高于基质,在内膜的两侧形成PH梯度(△PH)及点位梯度(ψ),两者共同构成电化学梯度,即质子动力势(△P);当温度为25℃时△P= ψ-59△PH,△P的值为220mV左右。
剑桥序列
遗传瓶颈卵细胞形成过程中线粒体数量急剧减少(10万到少于100个)的过程。这使得只有少数线粒体真正传给后代,也是造成子代差异的原因。如果通过遗传瓶颈保留的一个线粒体携带一种突变,这种突变就会在个体中占有一定的数量。
Wallace突变
细胞骨架是指广泛存在于细胞内的蛋白质纤维网络系统。包括由MT,MF和IF组成的细胞质顾家和细胞核骨架、细胞膜骨架和细胞外基质等纤维体系。
微管相关蛋白参与微管的组装,维持微管的稳定和微管与其他骨架纤维间的连接表现出广泛的性能作用的非微管结构蛋白质。
马达蛋白含ATPase活性区域和MT结合区域的蛋白质,包括动力蛋白和驱动蛋白,为I型微管结合蛋白,对热敏感。
Tau蛋白微管聚合蛋白,至少有五种亚型,分子质量较小,多见于神经轴,树突中,可使轴突和树突中的微管紧密排列,提高微管的稳定性,以增强神经突起的抗外界应力作用。
微管组织中心即MT聚合的核心,对MT的极性有决定作用,包括中心体、纤毛和鞭毛的基体等。
GTPcapGDPcapATPcapADPcap
微管蛋白异二聚体上有鸟嘌呤核苷酸的两个结合位点,它们可与GTP和GDP结合,构成GTP帽和GDP帽。分别促使微管组装、延长和使微管解聚、缩短。
有Mg2+的存在和高浓度的Na+、K+溶液,可诱导G肌动蛋白聚合组装为F肌动蛋白;而含有ATP和Ca2+及较低浓度的Na+、K+溶液,则会导致微丝解聚为肌动蛋白,前者为ATP帽后者为ADP帽。
动力蛋白臂纤毛毛部9组外周二联微管中电子致密度较高亚微管A的两个蛋白断臂,所含蛋白质为马达蛋白。作用是改变化学能为机械能,是纤毛或鞭毛运动。
肌动蛋白结合蛋白即有位点与actin结合,对MF的构型和行为具有控制作用的蛋白,如影响MF的形成、连接、运动、盖帽和切断等。
应力或张力纤维细胞中一种由大量微丝平行排列,积聚成束的稳定纤维结构。常与细胞长轴平行,并贯穿到细胞长轴之两端,可加大细胞的强度和韧性,并使之具有抵抗细胞表面张力的功能,稳定细胞形态。
粘合斑粘合斑是细胞点状接触的形式,借助于肌动蛋白与胞外基质相连。体外培养的成纤维细胞即通过粘合斑附着在瓶壁上。
桥粒和半桥粒桥粒是细胞内中间纤维(也称中间丝)的锚定位点,它在细胞间形成纽扣式结构将相邻细胞铆接在一起。半桥粒是上皮细胞与基膜之间的连接装置。因其结构为桥粒的一半而得名。(作用功能?)
胞质收缩环MF呈反向平行束状排列而成环,在胞质的时候将细胞从中分开,其收紧的动力来自纤维束中actin纤维和muosin II的相对滑动。
核纤层细胞核内层核膜下搞电子密度的纤维蛋白壳层,内与核骨架相连外与中间纤维相连,构成贯穿胞核胞质的网架结构体系,球形,片层,很薄。
核小体是染色体的基本结构单位,由200bp的DNA和5种组蛋白结合而成。其核心是组蛋白八聚体—(H2A、H2B、H3、H4)×2分子及146bp的DNA缠绕之1.75圈组成。两个核心颗粒之间有54bp的DNA连接,组蛋白H1结合在该位置。
X染色质也称巴氏小体,胚胎发育前16天为有转录活性的常染色质;之后,其中一条失活,转化为异染色质;有剂量补偿,如G6PD基因,位Xq28
核仁组织区控制间期核仁形成的染色质部分,即rDNA,可转录形成28S、18S、5.8rRNA
rDNA即NOR,核内相随染色质中的核仁内染色质,是含rRNA的DNA分子,为合成rRNA提供模板形成核仁。
细胞周期细胞周期是生命的基础,是细胞从一次结束开始生长到再次终了所经历的过程,分为G1期S期G2期和M期4个时象。
细胞周期检验点是检查和控制细胞周期进程的信号通路。位于G1/S:DNA损伤检控点、G2/M:DNA复制检控点、中期/后期:检控点。
Cyc-Cdk复合物
细胞周期引擎,是多种周期蛋白与周期蛋白依赖性激酶的复合物,其中Cyc是调节亚基,Cdk是催化亚基,两者结合才具有激酶活性。G1期为CycD-Cdk4/6和CycE-Cdk2,S期为CycA-Cdk2,M期为CycA/B-Cdk1。
蛋白质的泛素化降解分为三步骤:1、泛素激活酶E1水解ATP激活泛素;2、泛素结合酶E2与泛素结合;3、最后由泛素链接酶E3将泛素共价链接到特定蛋白质表面的赖氨酸残基。E3是泛素化蛋白质降解的关键。