食品生物化学重点

多糖（polysaccharides ）：可水解为多个(＞20)单糖或其衍生物的糖

单糖的构型:一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列要求经过共价键的

断裂和重新形成。

单糖的构象:构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中

基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。

变旋现象:一个有旋光性的溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。

化学性质：①单糖的氧化（即单糖的还原性）弱氧化剂：常用的为含Cu2+的碱性溶液

②单糖的还原

③成苷反应：单糖的半缩醛羟基(称苷羟基)，与其他含羟基的化合物形成环状缩

醛，在糖化学中叫糖苷。

④脱水作用

⑤氨基化作用 ：单糖分子中的OH 基(主要是C-2、C-3上的OH 基)可被NH2

基取代而产生氨基糖，也称糖胺。

⑥脱氧：单糖的羟基之一失去氧即成脱氧糖

⑦糖脎的生成：

乳糖：乳糖酶缺乏，小肠乳糖升高引起渗透性腹泻，肠道细菌使乳糖发酵产生大量气体。

1.淀粉 直链淀粉的α-1.4-糖苷键 支链淀粉α-1.4-糖苷键 有-1，6糖苷键的分支

C (CHOH )4CH 2OH

D -葡萄糖H O C (CHOH )4CH 2OH H N NHC 6H 5

H 2NNHC 6H 5苯肼葡萄糖苯腙＋＋H 2O

脂类（lipid ）是一类微溶于水而高溶于有机溶剂的重要有机化合物。其化学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。 脂类物质具有三个特征 （1）一般不溶于水而溶于脂溶剂。 （2）是脂酸与醇所组成的酯。 （3）一般能被生物体利用，作为构建、修补组织或供能。 按化学组成分类 单纯脂类： 单脂，为脂酸与醇（甘油醇和高级一元醇）所组成的酯类。分脂、油、蜡。 复合脂类： 复脂，为脂酸与醇（甘油醇和鞘氨醇）所组成的酯类，同时还含有非脂性物质。分为磷脂与糖脂。 衍生脂：脂类物质的衍生物，如水解产物、氧化产物等。 简单脂：脂肪酸与醇脱水缩 合形成的化合物 复合脂：脂分子与磷脂、生物体分子等形成的物质 衍生脂：脂的前体及其衍生物

2）系统命名法

△－编码命名：从羧基端开始计算双键位置。ω－编码命名：从甲基端开始计算双键位置

油酸18：1（9）或18：1 △9 表示：含有18个碳原子，在9位与10位之间有一个不饱和

双键。

高等动物和植物脂肪酸的共同特点：

①脂肪酸链长为14-20个碳原子的占多数，且都是偶数，最常见的是16个或18个碳原子的

酸。

②饱和脂肪酸中最常见的是软脂酸和硬脂酸。不饱和脂肪酸中最常见的是油酸。

③高等植物和低温生活的动物中，不饱和脂肪酸的含量高于饱和脂肪酸。 甘油酯 简单脂 蜡，如蜂蜡 脂溶性维生素 类胡萝卜素类

固醇类

脂蛋白 糖脂类 鞘脂类 磷脂类 衍生脂 复合脂 按

照

化学

结构

分类

⑤高等动物和植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在9位与10位碳原子之间

⑥高等动物和高等植物的不饱和脂肪酸，几乎都具有相同的几何构型，且都属于顺式。只有极少数不饱和脂肪酸属于反式（trans）。

⑦细菌所含的脂肪酸种类比高等动物和高等植物的少得多。

细菌的不饱和脂肪酸只有一个双键

必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必需、而体内又不能合成，必须由食物供给的脂肪酸，叫必需脂肪酸。

非必需脂肪酸：生物体能自身合成，如生物体能自身合成饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸。酸败的概念:天然油脂暴露在空气中会自发进行氧化作用，发生酸臭和口味变苦的现象，称为酸败。

水解性酸败：由于光、热或微生物的作用，使油脂水解生成脂酸，低级脂酸有臭味，称水解性酸败。

氧化性酸败：由于空气中的氧使不饱和脂酸氧化，产生醛和酮等，称氧化性酸败。

酸值（价）（acid number or value）：中和1g油脂中的自由脂酸所需KOH的mg数。

血浆脂蛋白：乳麋微粒（CM）极低密度脂蛋白VLDL低密度脂蛋白LDL

高密度脂蛋白HDL极高密度脂蛋白VHDL

膜的化学组成：（一）膜脂磷脂、胆固醇、糖脂等。分布不对称

（二）膜蛋白（三）膜糖类

三、膜的结构生物膜分子结构模型脂双层、“三夹板”、单位膜、“流体镶嵌”

四、生物膜的功能物质运输、能量转换、细胞识别、信息传递

第三章蛋白质

蛋白质（protein）是由氨基酸为单位组成的一类重要的生物大分子，是生命的物质基础。

蛋白质含量=样品中含氮量×6.25

氨基酸的分类酸性氨基酸碱性氨基酸不带电荷的极性氨基酸非极性或疏水性氨基酸

两性解离及等电点氨基酸分子中同时带有可解离的弱碱性基团（-NH2 →- NH3+）和弱酸性基团（-COOH →- COO - ）。

当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，净电荷为零，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点

肽键为共价键，介于单键和双键之间，具有双键性质，不能自由旋转

多肽的性质：含有两个以上肽键的多肽，具有和双缩脲相似的结构特点，也可发生双缩脲反应，生成紫红色络合物。可用于定量测定多肽。

黄色反应由和氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反应，生成二硝基苯衍生物而显黄色

蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键

蛋白质的二级结构(secondary structure)是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键蛋白质的二级结构主要包括-螺旋，-折叠，-转角及无规卷曲等几种类型。

-螺旋的结构特征

-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：

⑴天然蛋白质主要存在的螺旋为右手螺旋；

⑵螺旋每上升一周需要3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm；每个残基绕轴旋转100。沿轴上升0.15nm。

⑶螺旋以氢键维系，氢键的取向几乎与螺旋中心轴平行。

-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，借相邻主链之间的氢键维系

超二级结构在蛋白质分子中，若干具有二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体，且具有特殊功能的结构区域

结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链通过弯曲折叠，彼此聚集在一起，从而形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连

蛋白质的三级结构(tertiary structure)是指蛋白质分子在二级结构的基础上，肽链在空间进一步盘绕、折叠，形成包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。

蛋白质的三级结构是多肽链上距离较远的氨基酸之间的相互作用，包括肽链所有原子的空间排列

维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。

蛋白质的四级结构（quaternary structure）是由两条或多条具有三级结构的多肽链按一定的空间排列方式，通过非共价键缔合在一起形成的蛋白质大分子，通常称为寡聚蛋白。

亚基（subunit）就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。

维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。

蛋白质一级结构与功能的关系

蛋白质一级结构的改变有可能影响它的功能，有些改变甚至引起其功能的完全丧失。蛋白质一级结构的改变能否影响其生物功能，关键要看这种改变能否引起构象的改变。

蛋白质的变性在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），导致蛋白质生物活性的丧失，同时引起蛋白质某些物理性质和化学性质的改变蛋白质的热变性在较高温度下，引起蛋白质空间结构的次级键断裂，改变蛋白质构象，原来在分子内部一些非极性疏水侧链暴露到分子表面，从而降低蛋白质分子的溶解度，促进蛋白质分子间相互结合而凝聚，继而形成不可逆的凝胶而凝固沉淀。

蛋白质的变构效应含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其他亚基空间结构的改变，导致蛋白质性质和功能发生改变的效应称为蛋白质的变构效应。

第四章核酸

磷酸核糖

核酸→核苷酸→{ 戊糖→{

核苷→{ 脱氧核糖嘌呤碱

含氮碱————————→{

嘧啶碱

DNA的一级结构DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3´-5´磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5´→3´。不同的DNA 分子具有不同的核苷酸排列顺序，因此携带有不同的遗传信息。

DNA的二级结构DNA的双螺旋模型

DNA双螺旋结构的要点

1。两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。

2。磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A—T，G—C配对，螺旋表面形成大沟及小沟彼此相间排列。小沟较浅；大沟较深，是蛋白质识别DNA碱基序列的基础。

3.螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（bp）重复一次，间隔为3.4nm

DNA螺旋结构的稳定性氢键作用碱基堆积力反离子作用

DNA的三级结构双螺旋进一步扭曲,形成一种比双螺旋更高层次的空间构象。包括：线状DNA形成的纽结、超螺旋和多重螺旋、环状DNA形成的结、超螺旋和连环等

tRNA 的结构二级结构特征：单链三叶草叶形四臂四环

三级结构特征：在二级结构基础上进一步折叠扭曲形成倒L型

核酸的性质两性解离/ 一般呈酸性（在中性溶液中带负电荷）。

核酸的紫外吸收特性

变性：

复性：变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性，DNA 复性后，一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部分的恢复，具有减色效应

变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。

复性：在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。

杂交： DNA 单链与在某些区域有互补序列的异源DNA 单链或RNA 链形成双螺旋结构的过程。这样形成的新分子称为杂交DNA 分子

第五章 酶

酶的定义：酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸。

酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物 酶的特点 极高的催化效率 高度的专一性 易失活 活性可 酶需辅助因子 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子（辅酶、辅基）

（有活性）（无活性）（无活性）

酶专一性类型

1.绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。

2.相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学键。

酶的分类

酶催化作用机理：

酶与底物结合时，由于酶的变形（诱导契合）或底物变形使二者相互适合，并依靠离子键、氢键、范德华力的作用和水的影响，结合成中间产物，在酶分子的非极性区域内，由于酶与底物的邻近、定向，使二者可以通过亲核\\亲电催化、一般酸\\碱催化或金属离子催化方式进行多元催化，从而大大降低反应所需的活化能，使酶促反应迅速进行

米氏方程

米氏常数Km 的意义

a.不同的酶具有不同Km 值，它是酶的一个重要的特征物理常数,只与酶的性质有关，而与其浓度无关。 E + S E S K -1K 12 E + P 产物酶底物酶－底物复合物酶[][]S K S V v m +=m ax

b.Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。

c.当v=Vmax/2时，Km=[S]（Km的单位为浓度单位）

d.一般情况下，1/Km可以近似地表示酶对底物的亲和力大小，1/Km愈大，表明亲和力愈大。

（同一种酶有几种底物就有几个Km值，其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物）

激活剂对酶反应速度的影响凡能提高酶活性或使非活性的酶原变为活性酶的物质，都称为激活剂

1）无机离子：金属离子(K+ Na+ Mg2+ Zn2+ Fe2+ Ca2+)、阴离子(Cl- Br-)、氢离子

（2）简单有机分子：某些还原剂、乙二胺四乙酸（EDTA）

（3）具有蛋白质性质的大分子物质主要是激活酶原

抑制作用与抑制剂

凡使酶的活性降低或丧失，但并不引起酶蛋白变性的作用称为抑制作用。主要是由于酶的必需基团化学性质的改变而引起的。

能够引起抑制作用的化合物则称为抑制剂

不可逆抑制作用（修饰抑制）

定义：抑制剂与酶的活性中心的功能基团共价结合而抑制酶的活性,不能用透析或超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。

专一性不可逆抑制作用：这类抑制剂只作用于与酶活性部位有关的氨基酸残基或一类酶。非专一性不可逆抑制作用：这类抑制剂作用于酶分子上一类或几类不同的基团或作用于几类不同的酶。

b1竟争性抑制：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。

加入竞争性抑制剂后，Km 变大，酶促最大反应速度Vmax不变。

b2 非竟争性抑制：酶可同时与底物及抑制剂结合，即底物和抑制剂没有竞争作用。酶与抑制剂结合后，还可与底物结合；酶与底物结合后，也可再结合抑制剂，但是三元的中间产物不能进一步分解为产物，所以酶活性降低

非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。这类抑制作用不会因提高底物浓度而减弱

加入非竞争性抑制剂后，Km 不变，而Vmax减小

b3 反竞争性抑制:酶只有与底物结合后（形成ES）才与抑制剂结合，形成的三元中间产物（ESI)不能进一步分解为产物，所以酶活性降低。这类抑制作用很很少见。

反竞争性抑制作用常见于多底物反应中，而在单底物反应中比较少见。

加入反竞争性抑制剂，使Km和Vmax均减小

3．怎样证明酶是蛋白质？

答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。

（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。

（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。

（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。

总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。

维生素

第六章生物氧化

生物氧化：有机物在细胞内氧化分解，最终生成CO2和水并释放能量的过程。又称细胞氧化或细胞呼吸。

了解生物氧化的特点

1、CO2的生成

2、水的生成

在脱氢酶、传递体、氧化酶组成的体系催化下生成

氧化酶类：特点：催化底物脱氢后，以O2为直接受氢体，生成H2O。

酶蛋白

组成：结合酶

辅基：含Fe 、Cu

2. 脱氢酶：1、需氧脱氢酶

特点：催化底物脱氢后，以O2为直接受氢体，

生成H2O2。

2、不需氧脱氢酶

这类氧化反应不以氧作为直接受氢体，而是以该酶的辅酶或者辅基作为受氢体，经过一系列递氢体和递电子体，最后将氢传递给氧而生成水。

呼吸链的概念： 在生物氧化过程中，代谢物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给分子氧并生成水，这种氢和电子的传递体系称为电子传递链。又称呼吸链。

两条重要的呼吸链

⑴ NADH 氧化呼吸链

NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2

⑵ 琥珀酸氧化呼吸链 （FADH2）

琥珀酸 →复合体Ⅱ →Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2

生物体内ATP 的生成方式

1. 底物水平磷酸化：

直接将底物分子中的高能键转变为A TP 分子中的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化

2. 氧化磷酸化：

在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP 磷酸化生成ATP ，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化

磷酸肌酸（creatine phosphate, C ～P ）是骨骼肌和脑组织中能量的贮存形式。

磷酸肌酸中的高能磷酸键不能被直接利用，必须先将其高能磷酸键转移给ATP ，才能供生理活动之需。反应过程由磷酸肌酸激酶（CPK ）催化完成。

第七章 糖类代谢

ATP 的形成主要通过两条途径：

一条是由葡萄糖彻底氧化为CO2和水，从中释放出大量的自由能形成大量的ATP 。

另外一条是在没有氧分子参加的条件下，即无氧条件下，由葡萄糖降解为丙酮酸，并在此过程中产生2分子ATP 。

糖酵解作用：在无氧条件下，葡萄糖降解为丙酮酸并伴随A TP 生成的一系列化学反应称为糖酵解。

糖酵解是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径，也是葡萄糖分解代谢所经历的共同途径。也称为EMP 途径。

糖酵解是在细胞质中进行。

组成：结合酶

酶蛋白 辅基：FMN 、FAD

第一阶段：磷酸已糖的生成(活化)

第二阶段：磷酸丙糖的生成(裂解)

第三阶段：3-磷酸甘油醛转变为2-磷酸甘油酸

第四阶段：由2-磷酸甘油酸生成丙酮酸

糖有氧氧化的反应过程

第一阶段：丙酮酸的生成（胞浆）

第二阶段：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA（线粒体）

第三阶段：乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化（线粒体）

三羧酸循环\

乙酰草酰成柠檬，柠檬又成α-酮

琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中

三羧酸循环的概念:在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA。乙酰CoA经一系列氧化、脱羧，最终生成C2O和H2O并产生能量的过程.

三羧酸循环在线粒体基质中进行的

三羧循环的生物学意义

是有机体获得生命活动所需能量的主要途径

是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽

形成多种重要的中间产物

发酵工业上利用微生物三羧酸循环生产各种代谢产物.

磷酸戊糖途径

概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成以磷酸戊糖为中间代谢物的过程，称为磷酸戊糖途径，简称PPP途径。又称磷酸已糖旁路

反应部位：胞浆

第一阶段：氧化反应生成NADPH和CO2

第二阶段：非氧化反应一系列基团转移反应(生成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖)

反应底物：6-磷酸葡萄糖

重要反应产物：NADPH、5-磷酸核糖

限速酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶(G-6-PD)

磷酸戊糖途径的生物学意义:

1、磷酸戊糖途径也是普遍存在的糖代谢的一种方式

2、产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力

3、该途径的反应起始物为6-磷酸葡萄糖，不需要ATP参与起始反应，因此磷酸戊糖循环可在低ATP浓度下进行。

4、此途径中产生的5-磷酸核酮糖是辅酶及核苷酸生物合成的必需原料。

5、磷酸戊糖途径是机体内核糖产生的唯一场所。

糖异生:非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生。

草酰乙酸转运出线粒体

第八章脂类代谢

出线粒体

苹果酸苹果酸

草酰乙酸草酰乙酸

草酰乙酸天冬氨酸出线粒体

天冬氨酸草酰乙酸